Białka - informacje

Białka – to związki organiczne o wielkich cząsteczkach, występujące we wszystkich organizmach żywych oraz wirusach, pełniące zasadnicze funkcje biologiczne. Ze wszystkich związków chemicznych one właśnie zajmują pierwsze miejsce, pod względem różnorodności funkcji, jakie spełniają w przyrodzie. Zbudowane są z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Synteza białek odbywa się w rybosomach na podstawie DNA, a ich budowa oraz związana z nią struktura jest uwarunkowana kolejnością zasad azotowych w łańcuchu cząsteczki kwasu nukleinowego. Białka są podstawowym budulcem komórek, warunkują istnienie metabolizmu, czyli procesów przemiany materii i energii w organizmach żywych. Białka, podobnie jak kwasy nukleinowe są wielkocząsteczkowymi polimerami, złożonymi z liniowo połączonych cząsteczek aminokwasów. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów (niebiałkowe związki organiczne) oraz jony metali.


BUDOWA BIAŁEK
Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt który ulega procesowi tzw. zwijania białka tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną. Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.
Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:
• STRUKTURA PIERWSZORZĘDOWA
jest określona przez kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym
• STRUKTURA DRUGORZĘDOWA
lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych
• STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA
Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych
• STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA
przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierająca struktury niebiałkowe; glikoproteidy, lipoproteidy, nukleoproteidy, chromoproteidy, fosfoproteidy


PODZIAŁ BIAŁEK
Białka dzielimy ze względu na ich budowę, właściwości chemiczno-fizyczne oraz funkcje:
1. Podział ze względu na budowę:
BIAŁKA PROSTE (proteiny) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów.

PROTAMINY – są silnie zasadowe, dobrze rozpuszczalne w wodzie.
HISTONY – są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie.
ALBUMINY– białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
GLOBULINY – są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli. Występują w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
PROLAMINY – są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
GLUTELINY – to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
SKLEROPROTEINY –nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Do tej grupy białek należy keratyna.

BIAŁKA ZŁOŻONE (proteidy):

CHROMOPROTEINY – złożone z białek prostych i barwnika.
FOSFOPROTEINY – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego.
NUKEOPROTEINY– składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
LIPIDOPROTEIDY – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu i wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
GLIKOPROTEIDY – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. ślina. Występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
METALOPROTEINY – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów

2. Podział ze względu na powiązanie budowy z funkcją:
- część funkcjonalna – zawierająca centrum katalityczne reakcji
- część strukturalna – najczęściej hydrofobowa, kotwicząca białko w błonie lipidowej.

3. Podział ze względu na rozpuszczalność w wodzie:
- hydrofobowe (nierozpuszczalne, fibrylarne) - występują najczęściej w błonach komórkowych,
- hydrofilowe (rozpuszczalne, globularne) - występują najczęściej w cytoplazmie.

4. Podział ze względu na pełnioną funkcję:
- enzymy – receptory,
- zapasowe – strukturalne,
- transportujące - przeciwciała (białka ochronne),
- kurczliwe – regulatorowe,
- hormony,
- toksyny.

5. Podział ze względu na właściwości odżywcze :
-BIAŁKA DOBOROWE (pełnowartościowe) – te które w swoim składzie zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. Do takich białek zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa.
-BIAŁKA NIEDOBOROWE (niepełnowartościowe) – te w których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen, żelatyna.



SKŁAD PIERWIASTKOWY BIAŁEK

Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedykationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+,Co2+ i inne.

- węgiel 52%
- tlen 22%
- azot 16%
- wodór 7%
- siarka 2%
- fosfor od 0% do 1%

FUNKCJE BIAŁEK

Białka mają następujące funkcje:
• kataliza enzymatyczna – od uwadnianiadwutlenku węgla do replikacji chromosomów
• magazynowanie – ferrytyna
• kontrola przenikalności błon – regulacja stężenia metabolitów w komórce
• ruch uporządkowany – skurcz mięśnia, ruch – np. aktyna, miozyna
• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych
• bufory
• kontrola wzrostu i różnicowania
• immunologiczna – np. immunoglobuliny
• przyleganie komórek
• regulatorowa – reguluje przebieg procesów biochemicznych – np. hormon wzrostu, insulina.

• budulcowa - wchodzą w skład wszystkich plazmatycznych struktur komórkowych
• katalityczne - wszystkie enzymy w komórkach są białkami katalizującymi przebieg reakcji biochemicznych
• transportowa - białka błonowe umożliwiają transport substancji do komórki i z komórki, hemoglobina umożliwia przenoszenie tlenu na duże odległości
• regulatorowa - koordynacja funckcji życiowych
• odpornościowa - rozpoznawanie i zwalczanie antygenów
• lokomotoryczna - kurczliwość białek w mięśniach

TRAWIENIE BIAŁEK (powstawanie polipeptydów i tripeptydów )

Trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie komórki główne komórek gruczołowych żołądka wydzielają nieczynny enzym pepsynogen. Razem z kwasem solnym pepsynogen przekształca się w pepsynę. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają cząsteczki polipeptydów do tripeptydów i dipeptydów. Te z kolei rozkładane są przez peptydazy ściany jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłaniane do krwi i żyłą wrotną wędrują do wątroby. Stamtąd większość aminokwasów dalej dostaje się z krwią do komórek ciała. Nadwyżka pozbawiana jest reszt aminowych, przez co powstaje amoniak i ketokwasy. Amoniak przekształcany jest w mniej toksyczny mocznik, który z krwią odtransportowywany jest do nerek. Natomiast ketokwasy mogą zostać wykorzystane do syntezy cukrów i niektórych aminokwasów, zużyte na cele energetyczne bądź przekształcone w tłuszcze zapasowe.

WYKRYWANIE BIAŁEK

Białka można wykryć dwoma sposobami. Za pomocą reakcji biuretowej i ksantoproteinowej:

- Reakcja biuretowa polega na zmieszaniu białka z mieszaniną roztworu siarczku miedzi (II) i wodorotlenku potasu. W obecności białka ten roztwór zabarwia się na fioletowo-czerwony kolor, a w przypadku obecności polipeptydów na purpurowo.

- Reakcja ksantoproteinowa jest to reakcja białek z kwasem azotowym (V), w wyniku której pojawia się żółto-pomarańczowe zabarwienie roztworu.
Złożoność form oraz wzajemne powiązania wielu funkcji białek sprawia, że wyczerpujące opisanie tej najliczniejszej grupy związków organicznych wydaje się być niemożliwe. Związki te są powiązane z przeważającą większością procesów zachodzących w komórce.

REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE DLA BIAŁEK

1. Proces wysalania białka - Jest to proces w którym do białka dodajemy rozwór soli (np. NaCl). Proces ten jest odwracalny gdyż nie narusza struktury przestrzennej białka.
2. Proces koagulacji - jest to proces przejścia białka z zolu w żel.
3. Proces peptyzacji - to proces w którym białko przechodzi z żelu w zol.
4. Reakcja biuretowa - reakcja białka z wodorotlenkiem miedzi (II) w wyniku którj tworzy się związek o barwie różowofioletowej. Dzięki niej wykrywamy wiązania peptydowe.
5. Reakcja ksantoproteinowa - W białku pod wpływem kwasu azotowego (V) zachodzi nitrowanie pierścieni aromatycznych w resztach aminokwasowych. Białko barwi się na pomarańczowo. Ta reakcja służy do wykrywania białek.

WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE BIAŁEK

1. Mają charakter wielkocząsteczkowy, ich roztwory wykazują cechy koloidów
2. Wywierają ciśnienie koloidoosmotyczne.
3. Mają zdolność wiązania jonów.
4. Wędrują w polu elektrycznym dzięki posiadaniu ładunku elektrycznego
5. Ulegają wysalaniu pod wpływem soli ((NH4)2SO4, Na2SO4, NaCl)
6. Są optycznie czynne (skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego w lewo) z wyjątkiem glicyny, b-alaniny.
7. Ścinają się pod wpływem wysokiej temperatury.
8. Mają duży współczynnik załamania światła
9. Pochłaniają światło UV

WŁAŚCIWOŚCI CHEMCIZNE BIAŁEK

1. Ulegają denaturacji pod wpływem:
-wysokiej temperatury
-mocznika
-stężonych kwasów
-soli metali ciężkich
-stężonych alkoholi
-detergentów
DENUTRACJA - zniszczenie struktury cząsteczki białka przez rozerwanie wiązań wodorowych i mostków disulfidowych.

2. Ulegają hydrolizie enzymatycznej (nie niszczy aminokwasów ale jest powolna i niecałkowita), kwasowej (rozkład tryptofanu) lub zasadowej (niszczy niektóre aminokwasy: cysteinę, argininę, treoninę)

3. Reakcje barwne stosowane do oznaczania białka.

KOLOIDLANE WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK

Ze względu na wielkość cząsteczek, białka tworzą w wodzie roztwory koloidalne. Ponieważ aminokwasy, które wchodzą w skład cząsteczek białek. Białka wykazują efekt Tyndalla, nie przenikają przez błony półprzepuszczalne, podlegają peptyzacji oraz koagulacji. Efekt Tyndalla jest jednym z najbardziej charakterystycznych zjawisk obserwowanych w układach koloidalnych. Jest to rozproszenie światła przez drobne cząstki zawieszone w ośrodku ciekłym, względnie gazowym, czyli w tzw. ośrodku mętnym (na przykład kurz czy mgła w powietrzu, mleko w substancji), w której na skutek ruchu cieplnego zachodzą fluktuacje gęstości działające podobnie jak w zawiesinie. Światło rozproszone jest na ogół częściowo spolaryzowane, przy czym w ośrodku składającym się z cząsteczek niedipolowych jest spolaryzowane całkowicie w płaszczyźnie wyznaczonej przez promienie: padający i rozproszony.

WYSTĘPOWANIE BIAŁEK

Pełnowartościowe białka występują w pokarmach pochodzenia zwierzęcego, w tym w mięsie, jajach, mleku, produkty te zawierają aminokwasy egzogenne.
Niepełnowartościowe białka występują w nasionach, warzywach, ziarnach czy orzechach, nie ma w nich wszystkich aminokwasów egzogennych.

Białka są zasadniczym składnikiem budulcowym włosów, ścięgien, mięśni i tkanki chrzęstnej. Wszystkie enzymy - katalizatory przemian biochemicznych - mają naturę białkową. Białkami są też niektóre hormony, np. insulina i hormon wzrostu. Hemoglobina i cytochromy, białka złożone zawierające w cząsteczkach oprócz łańcuchów polipeptydowych niebiałkową grupę prostetyczną - metaloporfirynę, są powszechnymi w przyrodzie przenośnikami tlenu (hemoglobina) i elektronów (cytochromy). Chromosomy, podobnie jak wirusy, są nukleoproteinami, tj. kompleksami białek i kwasu nukleinowego. Białka uczestniczą we wszystkich fundamentalnych procesach składających się na zjawisko określane mianem życia.

AMINOKWASY

Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np.sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).