Białka

Białka należą do najważniejszych związków organicznych, potrzebnych żywemu organizmowi .Można je znaleźć w niemal każdej części organizmu zwierząt, roślin, a nawet wirusów. Jest ono podstawą życia biologicznego.
Białka powstają w wyniku polikondensacji, czyli polimeryzacji z wydzielaniem związków małocząsteczkowych a-L-aminokwasów. Reakcja ta zachodzi przy udziale wyspecjalizowanych kompleksów enzymatycznych – rybosomów, we wszystkich komórkach organizmów żywych i jest określana mianem translacji.
Aminokwasy są podstawowymi elementami białek. Składają się z: grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru oraz specyficznej dla każdego aminokwasu łańcucha bocznego. Wszystkie te elementy skupione są wokół węgla a .

Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających węgiel.

Te dwie formy nazywa się izomerami optycznymi. W przestrzeni trójwymiarowej nie jest możliwa zamiana ich w siebie bez zniszczenia struktury. Są one wzajemnymi odbiciami lustrzanymi, przy czym wszystkie aminokwasy w naturze występują w formie L.W roztworze obojętnym aminokwasy występują w formie jonów obojnaczych, czyli grupa aminowa (NH3)posiada ładunek dodatni (NH3+), a grupa karboksylowa (COOH) – ujemny (COOH-). Gdy pH otoczenia ulegnie zmianie, zmienia się też stan jonizacji cząsteczki aminokwasu. Wraz ze zmniejszeniem stężenia jonów wodoru (wzrostem pH, zaczyna przeważać forma o nie zjonizowanej grupie NH3. Gdy wzrasta stężenia jonów wodoru(spadek pH) , grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.

W białkach występuje zestaw 20 podstawowych aminokwasów. Ten zestaw jest jednolity dla całego świata ożywionego.
Aminokwasy różnią się jedynie łańcuchami bocznymi – reszta elementów pozostaje niezmieniona. Grupy boczne różnić się mogą:
· kształtem
· wielkością
· ładunkiem elektrycznym
· reaktywnością
· zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych i hydrofobowych
Biorąc pod uwagę właściwości grupy bocznej, aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe i hydrofilowe, a w obrębie tej grupy dodatkowo na kwasowe, zasadowe i nienaładowane.
Przy oznaczaniu aminokwasów często stosuje się skróty jedno bądź trzyliterowe. Jest to szczególnie przydatne przy opisywaniu łańcucha polipeptydowego. Tabelka wydrukowana poniżej przedstawia zestawienie aminokwasów wraz z występowaniem i grupą do której należą.








Aminokwasy dzielimy na:
1. Aminokwasy hydrofobowe
Do tej grupy zaliczamy alaninę, której grupą boczną jest grupa metylowa. Trzy i czterowęglowe łańcuchy boczne posiadają walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Alifatyczny łańcuch boczny proliny zapętlony jest tak, że łączy się również z grupą aminową. Kolejny aminokwas – fenyloalanina – zawiera pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową (–CH2–).Łańcuchem bocznym tryptofanu jest pierścień indolowy połączony z grupą metylową, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.
Ta grupa aminokwasów wykazuje silne właściwości hydrofobowe, czyli tendencję do unikania kontaktu z wodą i zdolność do grupowania się. Ma znaczenie dla stabilizacji struktury białek w środowisku wodnym.
2.Aminokwasy polarne, nie posiadające ładunku
Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna – jej grupę boczną stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynności optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada łańcuch boczny w postaci pierścienia aromatycznego z dołączoną grupą hydroksylową, która powoduje, że aminokwas ten charakteryzuje się dosyć dużą reaktywnością chemiczną. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udział w tworzeniu mostków dwusiarczkowych wpływających na strukturę niektórych białek. Kolejnymi aminokwasami należącymi polarnymi są seryna i treonina zawierające w alifatycznym łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powodują wzrost reaktywności. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dwóch aminokwasów posiadających dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, są pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powstałymi w wyniku dołączenia grupy amidowej.
3.Aminokwasy polarne o ładunku dodatnim
W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań.
4.Aminokwasy polarne o ładunku ujemnym
Do tej grupy należą tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). Łańcuchy boczne tych aminokwasów w fizjologicznym zakresie pH posiadają ładunek ujemny.

Na podstawie kodu genetycznego są syntetyzowane polipeptydy o ściśle określonej sekwencji aminokwasów. W zależności od liczby aminokwasów, można wyróżnić dipeptydy, tripeptydy itd. Dla peptydów utworzonych z kilku do kilkunastu aminokwasów stosuje się ogólną nazwę – oligopeptydy, natomiast dla cząsteczek zbudowanych z kilkudziesięciu (do ok. 100) aminokwasów – polipeptydy. Białka to związki wielkocząsteczkowe (makromolekularne), których pojedyncze łańcuchy polipeptydowe mogą dochodzić do ponad 1000 cząsteczek aminokwasów.
Peptydy są amidami utworzonymi w wyniku rekcji grup aminowych z grupami karboksylowymi aminokwasów, wiązanie chemiczne występujące w tych związkach jest określone mianem wiązania peptydowego. Wyróżniono dwa końce cząsteczki:
N-terminalny, ze względu na wolną grupę aminową (+H3N-), zapisywaną z lewej, oraz C-terminalną oznaczającą grupę karboksylową ( -COO- ), którą zapisuję się z prawej strony cząsteczki. Oba końce cząsteczki są reaktywne. Ułożenie poszczególnych aminokwasów w łańcuchu zapisuje się, stosując skróty trzy-, lub jednoliterowe. Wzór cząsteczki peptydu można zatem sobie wyobrazić jako łańcuch szeregowo ułożonych wiązań peptydowych, porozdzielanych “węzłami” atomów węgla, od których odchodzą boczne łańcuchy – reszty aminokwasowe

. Właśnie te boczne odgałęzienia reszt aminokwasowych, dzięki swej różnorodności chemicznej decydują o reaktywności, kształcie i funkcji cząsteczki polipeptydu. Rodzaj i wzajemne powiązania aminokwasów wchodzących w skład łańcucha polipeptydowego decydują o charakterze, funkcji i właściwościach fizyko-chemicznych cząsteczki.
Strukturę białek najprościej można dzieląc ją na 4 poziomy organizacji strukturalnej, zwane rzędowością:
1. Struktura pierwszorzędowa – czyli najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki jest wyznaczona przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana jeszcze zanim zostanie zsyntetyzowany łańcuch polipeptydowy, gdyż informacja o kolejności aminokwasów w cząsteczce białka jest zakodowana w DNA, w postaci sekwencji nukleotydowej. Dzięki procesom transkrypcji, a później translacji sekwencja nukleotydowa zostaje odczytana w trakcie syntezy odpowiedniego polipeptydu.
2. Struktura drugorzędowa – są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Struktura drugorzędowa jest uwarunkowana przede wszystkim właściwościami wiązania peptydowego. Jego rzeczywista struktura jest pośrednia pomiędzy dwoma formami , wskutek czego wiązanie pomiędzy atomem węgla grupy karbonylowej, a atomem azotu ma częściowo charakter wiązania podwójnego. Oznacza to, że wiązanie peptydowe, wraz z przyległymi atomami - Ca , tworzy strukturę płaską. Pozostaje jedynie możliwość obrotu wokół wiązania C-Ca oraz Ca-N. Wielkość rotacji w głównym łańcuchu przy wiązaniu między atomami węgla a i azotu określa kąt torsyjny j (fi), a pomiędzy węglem a i węglem karbonylowym – kąt y (psi). Wszystko to dokładnie przedstawia poniższy rysunek


Konformacja głównego łańcucha jest w pełni określona, gdy dla każdej reszty aminokwasowej ustalono wartości kątów j i y . Reszta aminokwasowa w łańcuchu polipeptydowym nie może przyjmować dowolnej pary wartości j i y , gdyż pewne kombinacje tych wartości są całkowicie niemożliwe ze względu na zawadę przestrzenną pomiędzy grupami funkcyjnymi sąsiadujących aminokwasów. Odkryto dwa podstawowe, regularne układy drugorzędowe występujące powszechnie w strukturze białek. Są to struktury a -helisy i b -harmonijki.
a.) Struktura a -helisy, odkryta jako pierwsza, ma kształt cylindra. Ciasno spleciony łańcuch główny polipeptydu tworzy centralną część cylindra, natomiast boczne łańcuchy reszt aminokwasowych wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym.


Struktura a -helisy jest dodatkowo stabilizowana wiązaniami wodorowymi grup NH i CO głównego łańcucha.
Wiązanie wodorowe tworzy się ponieważ: atom wodoru łączyć się może normalnie tylko jednym wiązaniem kowalencyjnym. Jednak wodór zdolny jest do utworzenia dodatkowego wiązania wodorowego. Jest to słabe oddziaływanie elektrostatyczne pomiędzy elektroujemnym atomem (akceptorem), a atomem wodoru, który jest kowalencyjnie połączony z innym atomem elektroujemnym (donorem). W wiązaniu tym wodór pełni rolę mostka łączącego dwa elektroujemne atomy.We wzorach wiązanie wodorowe oznacza się zwykle linią przerywaną:


Wracając do tematu: grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym z grupą NH, aminokwasu odległego do przodu o cztery reszty aminokwasowe i leżącego bezpośrednio nad nią. Rezultatem tego jest fakt, że wszystkie grupy CO i NH łańcucha głównego są połączone wiązaniem wodorowym.
Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o 100o wokół osi. Na jeden obrót helisy przypada zatem 3,6 reszt aminokwasowych. Skok helisy wynosi wtedy 0,54 nm.


Helisa, podobnie jak każda śruba może być zarówno prawo, jak i lewoskrętna. W białkach występuje głównie struktura helisy prawoskrętnej. a -Helisa charakteryzuje się także polarnością. Jej budowa sugeruje, że jest dipolem – wewnętrzny niepolarny rdzeń oraz polarne reszty aminokwasowe wystawione na zewnątrz cząsteczki.
b.) Struktura b -harmonijki (b -kartki) – W odróżnieniu od cylindrycznej struktury
a -helisy, cząsteczka polipeptydu przyjmuje kształt, prawie całkowicie rozciągnięty. W uformowaniu struktury b -harmonijki, może brać udział więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Odległość sąsiednich aminokwasów wzdłuż osi cząsteczki wynosi 0,35 nm (w a -helisie – 0,15 nm). Harmonijkę b stabilizują wiązania wodorowe pomiędzy grupami CO i NH, leżącymi w jednej płaszczyźnie obok siebie
i niekoniecznie pochodzących ze wspólnego łańcucha polipeptydowego.


Sąsiadujące ze sobą łańcuchy mogą być ułożone w jednym kierunku (równoległa b harmonijka) lub w kierunku przeciwnym (antyrównoległa b harmonijka).


c.) struktura trójniciowej helisy, występującej wyłącznie w białku powszechnie występującym u ssaków – kolagenie. Struktura ta składa się z trzech łańcuchów polipeptydowych o bardzo regularnej strukturze aminokwasowej. Często powtarzająca się sekwencja: glicyna-prolina-hydroksyprolina warunkuje powstawanie struktury drugorzędowej. W obrębie pojedynczego łańcucha nie występują wiązania wodorowe, za to każdy z trzech łańcuchów helikarnych jest stabilizowany przez odpychanie się pierścieni pirolidynowych proliny i hydroksyproliny, ponadto są tworzone wiązania wodorowe pomiędzy sąsiadującymi aminokwasami każdego z łańcuchów. Trzy nici skręcają się wokół siebie tworząc strukturę superhelikalnej liny.


Typy struktur drugorzędowych: a -helisy i b -harmonijki występują prawie we wszystkich białkach i mogą oddziaływać pomiędzy sobą tworząc bardziej złożone struktury drugorzędowe zwane motywami.
Motywy strukturalne, powstają wskutek asocjacji helis a lub b struktur, pełniąc kluczową rolę w procesie fałdowania się białka. Najbardziej powszechnie występującym motywem b , wśród białek jest motyw “szpilki do włosów” . Ten motyw jest zbudowany z jednego łańcucha polipeptydowego, przyjmującego antyrównoległą strukturę typu b -harmonijki. Innym przykładem bardziej złożonej struktury opierającej się na strukturze b -harmonijki jest motyw “klucza greckiego”. Jest to bardziej rozbudowany motyw “szpilki do włosów”, gdzie jeden łańcuch polipeptydowy tworzy ze sobą cztery struktury b -harmonijki ułożone względem siebie antyrównoległe. Struktura a -helisy podobnie jak b -harmonijki tworzy własne motywy strukturalne. Najczęściej jest to motyw “heliks-pętla-heliks” występujący głównie w białkach wiążących się z DNA


Innym przykładem motywów a , wiążących się z kwasami nukleinowymi są struktury tzw. “suwaków leucynowych”, zbudowanych z dwóch oplecionych ze sobą a helis, bogatych w leucynę.


Oprócz motywów b lub a helikalnych, występują struktury mieszane typu a / b , przykładem może posłużyć motyw bab, w którym pomiędzy dwoma ułożonymi równolegle łańcuchami struktury b -harmonijki znajduje się a -helisa. Hydrofobowa strona łańcuchów b jest ciasno upakowana i kontaktuje z hydrofobową stroną a -helisy.
Wsztstkie te motywy dotyczą białek złożonych z jednego łańcucha. Białka są zbudowane zazwyczaj z kilku łańcuchów polipeptydowych, fałdujących się niezależnie od siebie i pomiędzy którymi również formują się swego rodzaju motywy, zwane domenami, będące często składnikami części funkcjonalnych białek. Można wyróżnić domeny składające się z czterech struktur a -helikalnych tworzących złożony motyw “heliks-pętla-heliks”, ułożonych wzajemnie równolegle, w ten sposób, że reszty aminokwasowe poszczególnych łańcuchów zazębiają się między sobą tworząc przestrzeń hydrofobową w centralnej części domeny. Inną, bardzo podobną strukturą, charakterystyczną dla białek globularnych jest domena “globinowa”. Powstaje ona w wyniku dopasowania grzbietów jednej struktury a -helikarnej w grzbiet drugiej.
Opisane struktury są tylko podstawowymi strukturami lecz jednak pozwalają na doskonałe uświadomienie sobie możliwości komplikacji budowy łańcucha. W dalszej części przejdę do właściwości białek.
1.Rozpuszczalność: Rozpuszczalność białek w roztworach jest uzależniona od wzajemnego stosunku aminokwasów hydrofobowych i hydrofilowych. Do nierozpuszczalnych w wodzie należą skleroproteiny tkanki łącznej (rogi, paznokcie, włosy) oraz białka wchodzące w skład błon lipidowych (receptory błonowe). Przykładem rozpuszczalnych w wodzie, są białka osocza krwi (globuliny). Wskutek dużych rozmiarów cząsteczek, ich wodne roztwory wykazują typowe właściwości roztworów kolidalnych. O rozpuszczalności decyduje przede wszystkim zdolność do hydratacji. Białko w stanie stałym zmieszane z małą ilością wody tworzy galaretowaty żel. W miarę dodawania rozpuszczalnika białka rozpuszczają się bardziej i powstaje zol. Charakteryzuje się on wysoką lepkością, obniżonym napięciem powierzchniowym, rozpraszaniem światła, tzw. efekt Tyndalla, aktywnością koloido-osmotyczną oraz podatnością na koagulację czyli zmianę żel-zol pod wpływem różnych czynników. Czynnikiem poprawiającym rozpuszczalność większości białek są niskie stężenia soli, natomiast pod wpływem wysokich stężeń soli, niektórych kwasów, soli metali ciężkich, rozpuszczalników organicznych, a także wysokiej temperatury (>50oC) następuje ich wytrącenie z roztworu.
2.Białka wykazują właściwości kwasowo-zasadowe, gdyż ich składniki – aminokwasy posiadają grupy funkcyjne zdolne do jonizacji. Przy pewnej charakterystycznej dla każdego białka wartości pH, nazywanej punktem izoelektrycznym, cząsteczki mają zerowy ładunek. Przy tej wartości rozpuszczalność większości białek osiąga minimum. Przy wartościach pH, różnych od punktu izoelektrycznego, proteiny występują w roztworze w postaci makrojonów, przez co mogą poruszać się w polu elektrycznym. . Białka ulegają specyficznym rekcjom uwarunkowanym obecnością różnych grup funkcyjnych aminokwasów.
Poważnym problemem w gospodarce białkowej człowieka jest alkoholizm. Alkohol przenika do płynów i soków tkankowych człowieka. Nie ulegając trawieniu dostaje się do krwi przez błonę śluzową żołądka i jelit. Wraz z krwią jest roznoszony po całym organizmie, do wszystkich jego tkanek. Alkohol, tak jak i wysoka temperatura powoduje ścinanie białek. Destrukcyjne działanie alkoholu dotyka wszystkich układów . Zmniejsza siłę obronną organizmu przy wszelkich stanach zapalnych i gorączce oraz obniża sprawność fizyczną i umysłową. Wpływa hamująco na rozwój młodego organizmu i degeneruje go. Pity systematycznie i w dużych ilościach nieodwołalnie uszkadza wątrobę i inne narządy, wywołuje choroby układu nerwowego i często prowadzi do zgonu. Alkohol zabija więcej ludzi niż wszystkie inne narkotyki (wyłączając nikotynę) razem wzięte. Wśród środków odurzających jest największym zabójcą. Według dr Davida E.Smitha, eksperta w dziedzinie uzależnień od środków odurzających, ponad sto tysięcy ludzi umiera rocznie w Stanach Zjednoczonych z powodów związanych ze spożyciem alkoholu.
Białka dzielimy ze względu na ich budowę oraz właściwości chemiczno-fizyczne, funkcje.
1. Podział ze względu na budowę:
- Proste. Cząsteczki zbudowane są wyłącznie z łańcuchów polipeptydowych
- Złożone. Cząsteczki zwierają nie tylko łańcuchy polipeptydowe, ale także składniki niepeptydowe. Np.: jony metalu
2. Podział ze względu na rozpuszczalność w wodzie:
- hydrofobowe, nierozpuszczalne. Występują najczęściej w błonach komórkowych.
- Hydrofilowe, rozpuszczalne. Występują najczęściej w cytoplazmie.
3. Podział ze wzlędu na pełnioną funkcję
- enzymy
- zapasowe
- przeciwciała (białka ochronne)
- receptory
- transportujące
- hormony
- toksyny


Białka można wykryć dwoma sposobami. Za pomocą reakcji Biuretowej i ksantoproteinowej:
- Reakcja biuretowa polega na zmieszaniu białka z mieszaniną roztworu siarczku miedzi (II) i wodorotlenku potasu. W obecności białka ten roztwór zabarwia się na fioletowo-czerwony kolor, a w przypadku obecności polipeptydów na purpurowo
- Reakcja ksantoproteinowa jest to reakcja białek z kwasem azotowym (V), w wyniku której pojawia się żółtopomarańczowe zabarwienie roztworu.
Złożoność form oraz wzajemne powiązania wielu funkcji białek sprawia, że wyczerpujące opisanie tej najliczniejszej grupy związków organicznych wydaje się być niemożliwe. Związki te są powiązane z przeważającą większością procesów zachodzących w komórce. Białka wchodzą w skład wszystkich organelli komórkowych, a także są składnikami wirusów. W sumie jest to króciutki opis tej najszlachetniejszej formy architektonicznej stworzonej przez przyrodę.