Enzymy

Enzymy



Enzymy, grupy białek działających w komórkach i płynach ustrojowych żywych,

organizmów jako biokatalizatory reakcji biosyntezy i rozkładu. W komórce enzymatycznej występują pojedynczo lub tworzą układy wieloenzymatyczne (np. układ oksydazy pirogronianowej), katalizujące szereg następujących po sobie reakcji. Każda tkanka

ma nieco inny zestaw enzymów. Obok formy aktywnej enzymy, mogą też mieć

formę nieczynną (preenzymy), która jest aktywowana w miarę zapotrzebowania.

Enzymy mogą być białkami prostymi (np. trypsyna, ureaza, rybonukleaza), jednak

większość enzymów to białka złożone z części białkowej (apoenzym) i z atomów

metali lub z drobno cząsteczkowych związków niebiałkowych (często pochodnych

witamin), z tzw. grup prostetycznych albo z koenzymów. Niebiałkowe części enzymu

pełnią w reakcjach enzymatycznych funkcje przenośników elektronów, określonych atomów

lub ugrupowań chemicznych z jednego metabolitu do drugiego enzymu, katalizują

reakcje termodynamiczne możliwe, zmniejszając jedynie energię aktywacji cząsteczek

substratu, czyli energię niezbędną do przebiegu reakcji, przyśpieszają dzięki temu

osiągnięcie stanu równowagi reakcji. W czasie katalizy enzymatycznej cząsteczka

substratu jest wiązana w określonym obszarze cząsteczki enzymów, w tzw. centrum

aktywnym, w którym w enzymach złożonych znajduje się grupa prostetyczna; tworzy

się wówczas kompleks enzym-substrat. Dzięki swoistemu układowi grup chemicznych

w centrum, enzym oddziałuje na grupy chemiczne substratu rozluźniając określone

wiązanie chemiczne. Po powstaniu produktów reakcji, cząsteczka enzymu uwalnia

się z kompleksu i po powrocie do formy pierwotnej (w enzymach złożonych po przyłączeniu

przenoszonych grup do innego związku) tworzy nowy kompleks z następną cząsteczką

substratu itd. Szybkość procesu enzymatycznego zależy od łatwości tworzenia

kompleksu enzymów z substratem (powinowactwo enzymów do substratu). Zależność

tę przedstawia równanie matematyczne L. Michaelisa i M.L. Mentena, zawierające

tzw. stałą Michaelisa charakterystyczną dla danego enzymu. Szybkość reakcji

zależy nie tylko od stężenia enzymu i substratu lecz także od temperatury (optimum

działania enzymów zwykle mieści się w granicach 30-40 C), stężenie jonów

wodorowych (optymalne pH reakcji jest różne dla różnych enzymów, np.: dla pepsyny

wynosi 1, dla arginazy - 10) oraz od obecności enzymatycznych aktywatorów i enzymatycznych inhibitorów. Pomiar szybkości reakcji, czyli ilości przekształconego

substratu lub wytworzonego produktu w jednostce czasu, jest podstawą oznaczania -

enzymatycznej aktywności. Międzynarodową jednostką enzymatyczną (U) jest to taka

ilość enzymów, która katalizuje przekształcenie 1 mikromola substratu w ciągu 1 minuty

w temperaturze 30 C przy nasyceniu enzymów substratem i przy optymalnym pH dla jego

aktywności. Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania

na substraty. Niektóre enzymy działają na określone wiązania chemiczne (estrowe, peptydowe) niezależnie od budowy reszty cząsteczki substratu (swoistość niska), inne

są aktywne w stosunku do wiązania określonego rodzaju i jednej z połączonych nim

części substratu (swoistość grupowa), swoistość innych rozciąga się na obie części

substratu i łączące je wiązanie (swoistość absolutna). Enzymy wykazują również

swoistość przestrzenną: działają tylko na jeden z możliwych stereoizomerów i syntetyzują

asymetrycznie (np. tylko L-aminokwasy czy tylko B-glikozydy). Podstawą klasyfikacji

enzymów wprowadzonej w 1961 roku przez Komisję Enzymową Międzynarodowej

Unii Biochemicznej, jest rodzaj katalizowanej reakcji. Poszczególne klasy obejmują

enzymy katalizujące następujące reakcje: 1) oksydoredukcji (oksydoreduktazy), 2) przenoszenia różnych grup chemicznych (transferazy), 3) hydrolizy (hydrolazy),

4) niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych (liazy) 5) izomeryzacji,

czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania (izomerazy), 6) powstania różnych

wiązań kosztem wysokoenergetycznego wiązania nukleozydotrójfosforanów, np.:

ATP, GTP (ligazy, czyli syntetazy). Enzymy są wykorzystywane w przemyśle

do prowadzenia rożnego rodzaju (fermentacji), w lecznictwie służą jako leki

(pepsyna, streptokinaza); oznaczanie wielu enzymów w tkankach i płynach fizjologicznych

odgrywa rolę w diagnostyce lekarskiej. Brak lub niedobór pewnych enzymów jest powodem

wielu schorzeń.