Enzymy -wprowadzenie
Enzymy są katalizatorami białkowymi ,które zwiększają szybkość reakcji chemicznej same nie ulegając zmianie.W nieobecności enzymu reakcja może zachodzić niezwykle wolno,natomiast w jego obecności szybkość reakcji znacznie wzrasta, nawet do 10 7razy.
Reakcje katalizowane przez enzymy zazwyczaj przebiegają we względnie łagodnych warunkach (temperatura ponizej 100 0C ,ciśnienie atmosferyczne i obojętne pH)-w porównaniu z warunkami odpowiednich niekatalizowanych reakcji chemicznych. Enzymy sa wysoce specyficzne względem substratów ,na które działają i produktów ,które tworzą. Poza tym aktywnośc enzymatyczna może być regulowana ,zmieniając się w zależności od stężenia substratów lub innych cząsteczek .Zdecydowanie większośc enzymów należy do białek złożonych.Jedynie część chydrolaz i nieliczne izomerazy są białkami prostymi. Najczęściej więc cała cząsteczka biokatalizatora ,tzw. holoenzym składa się z :części białkowej –aopenzymu oraz częsci niebiałkowej-kofaktora.Jeśli część niebiałkowa połączona jest nietrwale z apoenzymem ,wówczas nazywa się ją koenzymem ,jeśli trwale-grupą prostetyczną.
Właściwości i ułożenie przestrzenne reszt aminokwasów tworzących aktywne miejsce enzymu determinują rodzaj cząsteczki, która może zostać związana i stać się substratem dla tego enzymu .Swoistość enzymów Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania na substraty. Niektóre reagują tylko z jednym związkiem, inne są mniej swoiste i działają na określoną grupę związków; swoistość enzymu zależy od budowy substratu, który musi zawierać wiązanie ulegające atakowi danego enzymu oraz grupę funkcyjną (lub grupy funkcyjne) umożliwiającą odpowiednie połączenie się enzymu z substratem i zapoczątkowanie katalizowanej reakcji.
często decydują zmiany stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów w miejscu aktywnym. Miejsce aktywne enzymu jest regionem , który wiąże substrat i przemienia go w produkt. Zazwyczaj jest to względnie niewielka część całej cząsteczki enzymu i stanowi określona trójwymiarową przestrzeń
Utworzoną przez reszty aminokwasów , które w liniowym łańcuchu polipeptydowym mogą leżeć daleko od siebie. Miejsce aktywne jest często szczeliną lub zagłębieniem w cząsteczce enzymu, które tworzy w znacznym stopniu środowisko niepolarne ,co ułatwia wiązanie substratu. Substrat(y) jest wiązany w miejscu aktywnym przez liczne słabe siły (oddziaływania elektorstatyczne ,wiązanie wodorowe ,siły van der Walsa, oddziaływania hydrofobowe) a w pewnych przypadkach przez odwracalne wiązania kowalencyjne. Po zawiązaniu cząstki substratu i utworzenieu kompleksu enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty w obrębie aktywnego miejsca enzymu działają na cząsteczkę substratu tak,a by przekształcić go początkowo w stan przejściowy ,a anstępnie w produkt , który zostanie uwolniony od roztworu. Potem enzym , już wolny może zawiązać kolejną czasteczkę substratu i rozpocząć nowy cykl katalityczny .
Zaproponowano dwa modele wyjaśniające ,jak enzym może wiązać swój substrat. W modelu zamka i klucza ,zaproponowanym przez Emila Fischera w 1894 roku , kształt substratu i aktywnego miejsca enzymu miałoby pasować do sienie jak klucz do zamka.Oba kształty są uważane za sztywne i utrwalone oraz pasujące do siebie idealnie po odpowiednim zestawianiu .
- model indukowanego dopasowania -mechanizm opierający się na dopasowaniu kształtu enzymu do substratu lub odpowiedniej grupy substratów i przekształceniu ich w produkty. Poza tym enzym może zniekształcić substrat wymuszając w nim konformację podobną do stanu przejściowego. Przykładem może być związanie glukozy z heksokinazą.
Nazewnictwo; Sto lat temu znano tylko kilka enzymów ,z których większość katalizowała hydrolizę wiązań kowalencyjnych. Enzymy te identyfikowano przez dodanie końcówki –aza do nazwy substancji lub substratu,które hydrolizowały . Lipazy hydrolizowały tłuszcz ,amylazy skrobię ,proteazy białka. Chociaż wiele pozostałości tej terminologii utrzymało się do dziś , okazała się ona niedostateczna kiedy odkryto enzymy ,które katalizują różne reakcje tego samego substratu np. utlenianie lub redukcję cukru. Chociaż końcówka –aza pozostaje w użyciu obecne nazwy enzymów uwydatniają typ katalizowanej reakcji. Na przykład dehydrogenazy katalizują usuwanie atomów wodoru ,podczas gdy transferazy reakcję przenoszenia grup. Podstawą klasyfikacji enzymów, wprowadzonej 1961 przez Komitet Enzymowy Międzynarodowej Unii Biochemicznej, jest rodzaj katalizowanej reakcji. Poszczególne klasy obejmują enzymy katalizujące następujące reakcje:
1) oksydo-redukcji ( oksydoreduktazy)
2) przenoszenia różnych grup chemicznych ( transferazy)
3) hydrolizy ( hydrolazy)
4) niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych ( liazy)
5) izomeryzacji, czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania ( izomerazy)
6) powstania różnych wiązań kosztem wysokoenergetycznego wiązania nukleozydotrifosforanów, np. ATP, GTP (ligazy, czyli syntetazy)
Wszystkie nazwy systematyczne i większość potocznych nazw enzymów mają końcówkę -aza (amylaza, peptydaza, transferaza itd.).
Enzymy są wykorzystywane w przemyśle do prowadzenia różnego rodzaju fermentacji, w lecznictwie służą jako leki (pepsyna, streptokinaza)
W miarę odkrywania coraz większej liczby enzymów pojawiły się nieuniknione dwuznaczności i często nie było wiadomo o który enzy6m chodzi. Aby temu zaradzić
Międzynarodowa Unia Biochemiczna (IUB) przyjęła złożony system nazewnictwa enzymów oparty na mechanizmie reakcji.
Koeznymy i grupy prostetyczne Wiele enzymów wymagado swego specyficznego działania obecności małych jednostek niebiałkowych o nazwie- kofaktory. Kofaktorami może być jeden lub więcej jonów nieorganicznych np.: Zn2+ lub Fe2+ ,albo złożona cząsteczka organiczna o nazwie koenzym. Taki metal lub koenzym ,który jest kowalencyjnie związany z enzymem , nazywa się grupą prostetyczną .Całośc katalitycznie aktywowanego enzymu wraz z jego koenzymem lub jonem metalu określa się holoenzymem. Sama białkowa część enzymu bez jego kofaktora jest nazywana apoenzymem. Wiele koenzymów jest pochodnymi prekursorów witamin ,które są często istotnym składnikiem pożywienia ,a których niedostateczny wpływ wywołuje choroby z niedoboru.
Izoenzymy są różnymi formami enzymu, które katalizują tę samą reakcję ,ale wykazuja odmienne właściwości fizyczne lub kinetyczne takie jak: optimum pH ,powinowactwo do substratu lub wrażliwość na inhibitory. Różne formy izoenzymów danego enzymu pochodzą zazwyczaj z różnych genów i występują w różnych tkankach ciała.