Funkcjonalna rola białek
1.Przemiany białek pod wpływem ogrzewania
Ogrzewanie do odpowiednio wysokiej temperatury powoduje cieplną denaturację białek oraz zwiększa szybkość biochemicznych i chemicznych reakcji pozostałych składników żywności
Wskutek gotowania, pasteryzacji, sterylizacji, pieczenia i smażenia zmieniają się sensoryczne i żywieniowe (w tym wartość odżywcza) właściwości żywności
Te zmiany mogą być korzystne lub niepożądane
Zmiany zachodzące wskutek ogrzewania
-> Zmiany enzymatyczne
Zapewnienie odpowiedniej temperatury dla wybranych procesów enzymatycznych
Unieczynnienie endogennych enzymów, które mogłyby spowodować niekorzystne przemiany, np. w przemyśle mięsnym, rybnym, w mleczarstwie itp
-> Zmiany właściwości reologicznych (konsystencja, struktura) i uwodnienia
Bardzo silnie zmienia się wskutek ogrzewania tekstura produktów
Wiele produktów żywnościowych traci dużo wody wskutek cieplnej denaturacji białek
W wyniku nieprawidłowo przeprowadzonej obróbki termicznej ubytek wody może wynosić nawet 40%. Nie powinien przekraczać 20%
-> Wpływ na jakość sensoryczną – obróbka termiczna (ogrzewanie) kształtuje jakość sensoryczną białka (smak, zapach, konsystencja)
Wpływ na wartość żywieniową białka
Wskutek obróbki cieplnej w optymalnych warunkach wykształcają się w żywności pożądane cechy sensoryczne – barwa, zapach, smak i właściwości reologiczne
Denaturacja cieplna na ogół zwiększa strawność białka
Ogrzewanie w odpowiednich warunkach unieczynnia białkowe składniki przeciwżywieniowe wielu surowców, m.in.
Inhibitory proteaz (w nasionach roślin strączkowych, w ziemniakach 15%)
Enzymy: lipazy, proteazy i inne
Niszczenie toksyn
Nadmierne ogrzewanie produktów bogatych w białko powoduje zmniejszenie biologicznej dostępności wielu aminokwasów, przede wszystkim wskutek utrudnienia trawienia. Dotyczy to zmodyfikowanych reszt aminokwasowych oraz fragmentów, które po dodatkowym usieciowaniu stają się niedostępne dla enzymów proteolitycznych. Szczególnie wrażliwe są: cysteina, lizyna, metionina, tryptofan, arginina.
2. Przemiany białek pod wpływek utleniania
Zmiany zachodzące wskutek utleniania:
W czasie obróbki i przechowywania białka żywności utleniają się
Tlenem singletowym O2
Anionorodnikiem ponadtlenowym O2-
Rodnikiem hydroksylowym *OH
Istotną rolę mają też produkty autooksydacji lipidów oraz nadtlenek wodoru stosowany w niektórych procesach technologicznych
Rodniki inicjują powstawanie wiązań sieciujących między cząsteczkami białek oraz białek i lipidów
Rodnik lipidowy odrywa wodór od cząsteczki białka na węglu alfa lub w łańcuchu bocznym, zwłaszcza reszt lizyny, argininy, histydyny, tryptofanu, cysteiny
3. Rodzaje uszkodzeń aminokwasów pod wpływem działania czynników chemicznych i fizycznych.
Umiarkowane ogrzewanie + duża zawartość cukrów redukujących - Uszkodzona głównie lizyna
Silne ogrzewanie bez cukrów - Spadek strawności białka i zawartości cysteiny
Środowisko zasadowe, węglany, amoniak, silne zasady - Spadek zawartości lizyny i cystyny
Utlenianie - Spadek zawartości metioniny, lizyny, tryptofanu, cysteiny
4. Funkcjonalne właściwości białek
-Zwilżanie
-Pęcznienie
-Rehydratacja
-Utrzymywanie wody:
-Rozpuszczalność :
-Lepkość
-Żelowanie:
-Tworzenie błon, włókien, emulsji i ich stabilizowanie, tworzenie piany
-Tworzenie ciast
5. Wpływ pH na rozpuszczalność białek, punkt izoelektryczny.
W środowisku zasadowym następuje dysocjacja grup karboksylowych białka, co powoduje ujemne naładowanie cząsteczek.
W środowisku kwaśnym zachodzi przyłączenie protonów do grup aminowych, w wyniku czego cząsteczki białka stają się naładowane dodatnio.
Istnieje takie pH roztworu, przy którym cząsteczki aminokwasów i białek zachowują się tak, jak gdyby były obojętne (nie wędrują w polu elektrycznym). W rzeczywistości występują one w postaci jonu amfoterycznego – obojnaczego, którego ładunek sumaryczny dla całej cząsteczki białka jest równy zeru. pH to nosi nazwę punktu izoelektrycznego, w punkcie tym trwałość koloidu jest najmniejsza i białko ulega koagulacji.
6. Utrzymywanie wody
Dzięki hydrofilowym właściwościom białek liczne produkty żywnościowe przejawiają dużą wodochłonność – zdolność utrzymywania w swej strukturze wody własnej lub dodanej, wbrew działaniu sił zewnętrznych, jak grawitacja, siła odśrodkowa itp.
Wodochłonność białek zależy od:
-Ich ogólnej hydrofobowości i konformacji
-Uwikłania w struktury komórkowe i tkankowe
-Interakcji z innymi wielkocząsteczkowymi związkami
-Odczynu
-Oddziaływania jonów
-Wodochłonność ma bardzo duże znaczenie w przetwórstwie mięsa, ryb i produktów roślinnych, gdyż decyduje o ich soczystości i właściwościach reologicznych, a także ubytku masy wskutek ogrzewania.
7. Zjawisko żelowania
Polega na tworzeniu uporządkowanej, przestrzennej struktury cząsteczek polimerów (podobnie jak krystalizacja), zdolnej do zatrzymania rozpuszczalnika i substancji rozpuszczonych albo wypełniaczy.
Przebiega na ogół dwustopniowo:
Dysocjacja struktur czwartorzędowych i rozfałdowanie łańcuchów polipeptydowych wskutek denaturacji lub częściowej hydrolizy.
Wzajemne oddziaływania zdenaturowanych cząsteczek, dające trójwymiarową strukturę. Oziębienie układu zazwyczaj je stabilizuje.
Jeżeli szybkość tworzenia struktury jest mniejsza niż szybkość denaturacji, to powstaje uporządkowana sieć przezroczystego, odwracalnego żelu.
Jeżeli drugi etap procesu przebiega bardzo szybko, przypadkowe interakcje cząsteczek zdenaturowanego białka prowadzą do wydzielenia koagulatu, który na ogół jest mętny i nie rozpuszcza się po ponownym ogrzaniu (do zimnych nóżek nie używa się szybkowaru )